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La méthode HCA ("Hydrophobic Cluster Analysis", ou analyse des amas hydrophobes) est une méthode graphique permettant l'analyse des amas hydrophobes d'une protéine. Elle est fondée sur l'assomption arbitraire que la structure de la protéine dont on se propose d'analyser la séquence est totalement en hélice α.

Méthode

Pratiquement, la séquence a étudiée est reportée sur la projection plane d'une hélice de type α (3,6 résidu/tour). En fait, cette projection est dédoublée de façon à éviter "effet de bord", ce qui permet de mieux apprécier l'importance et la nature des amas; Sur une telle trame, la séquence est représentée résidu par résidu et comme la trame est double, elle est répétée deux fois ; une fois dans la partie supérieure, une fois dans la partie inférieure.

§ Ceci fait, les amas sont identifiés comme suit :

1. les résidus I, L, F, W, M, Y, V sont considérés comme hydrophobes et sont entourés un à un.

2. Les résidus A et C sont considérés comme mimétiques, c'est-à-dire qu'ils sont considérés comme hydrophobes si et seulement si ils sont entourés par au moins quatre résidus hydrophobes.

Les étapes 1 et 2 permettent de repérer les amas hydrophobes qui sont alors entourés en vert. Un amas est constitué d'au moins deux résidus contigus.

§ Afin de pouvoir mieux analyser la séquence, les codes suivants sont utilisés :

a. les résidus G (glycine) sont identifiés par le symbole ®. La chaîne latérale de cet acide aminé est un hydrogène ; de ce fait il est « flexible » et peut s’insérer dans tout les structures.

b. les résidus P sont notés Ü. Ce sont des briseurs de structure. Leur identification est surtout utile pour comparer des cartes HCA.

c. Les résidus D, E, N, Q sont indiqués en rouge. Ce sont des résidus acides qui peuvent former des liaisons hydrogènes ou des liaisons ioniques en particulier avec les acides aminés basics H, K, R indiqués en bleu.

d. Les résidus S, T sont en général identifiés par les symboles © et £ respectivement. Leurs chaines possèdent une focntion alcool qui est peu réactive. Ce sont des sites potentiels de phosphorilation.

e. Enfin, il peut être utile de repérer les résidus C en les surlignant en jaune. Deux cistéines pouvant former un pont disulfure.

Conclusions

Les structures ß sont repérées le plus souvent (mais pas toujours) par des amas plutôt verticaux.

Les structures hélicoïdales ont surtout tendance à former des amas horizontaux.

Attention ! Ceci est loin d'être une règle absolue.